多肽凍干粉主要由：肽類物質（目的肽、雜肽）、結合的鹽離子、水份組成。
肽的純度是指在波長214nm時樣品中目的肽所占肽類物質的比例，樣品中可能含有缺失序列、短片段、脫保護不完全的序列等等。肽的純度是在肽的最大吸收峰214nm處由HPLC分析而得到的，肽中所含有的水份和鹽份，未在肽的純度中體現。
肽的含量是指所有肽類物質在樣品中所占的百分比，樣品中包含所有的肽及水分、鹽分等，肽的含量可通過氨基酸分析得到。
根據總重和HPLC分析的純度以及氨基酸分析結果，樣品中目的肽的含量是如何確定的呢？一般多肽的重量是以總重來計算的，也就是肽凍干后的實際重量，其中包括在凍干過程中，其它非肽類雜質如殘留的水分、來自帶相反電荷離子的鹽分等的重量。即多肽重量為：總重*多肽含量（氨基酸分析所得結果）。 目的肽的絕對含量是指在樣品中目的肽的純度與其含量的乘積，即目的肽的含量=總重*多肽含量*多肽純度。
多肽的含量可以通過氨基酸分析而得，也可以通過計算獲得其理論值。
通常多肽中含有3-5%的水份。
鹽份可按下列方式計算。例如多肽結合的為陰離子其分子量為m（比如三幅乙酸根，分子量為114），多肽的分子量為MW，多肽序列中含有n個堿性基團（包括N端的NH2），則一個多肽分子理論上可結合n個陰離子。其鹽份含量=n*m/（n*m+MW）
多肽含量=1-水份含量-鹽份含量=1-（3%~5%）- n*m/（n*m+MW）。
同理，如果多肽結合的是陽離子，需要計算多肽中酸性基團的個數。
如果您需要半定量實驗，可以通過理論計算獲得多肽含量數據；如果您的實驗需要精確定量，建議購買氨基酸分析服務，以便獲得更精確的實驗數據。
藥物多肽的檢測與分析
由于多肽化合物的結構及理化性質的特點，用于定性及定量分析普通有機化合物的許多常規方法：熔點、沸點、紅外光譜、核磁共振譜等均不能很好的對多肽進行分析。因此，多肽化合物作為藥物時一般不以上述分析數據為純度及結構確證的依據。在多肽分子的立體化學分析方面，越來越多地采用旋光色散（ORD）、圓二色散（CD）及二維核磁共振譜進行分析。它們可以深入地闡明肽鍵的二級以至三級結構。這些研究對分析肽的立體化學尤其是整體構象與生物活性之間的關系是很有意義的，但在藥品質量評審上尚不被列入標準。詳細的肽立體化學與IR、UV、ORD及CD分析的關系已在彭師奇教授的<<多肽藥物化學>>一書均有描述，此處不再重復。下面僅就適于肽化合物質量控制的幾種必須的分析手段予以簡介。
⑴ 質譜（MS）分析
由于紅外、紫外及核磁共振分析對大分子量的多肽化合物進行質控的作用不明顯，分子量檢測對肽的質量控制就顯得格外重要。因為肽鏈在一般的質譜轟擊條件下很容易斷開，很難得到完整的分子峰，所以常常用條件溫和的FAB-MS、ESI-MS、MALDI-TOF……等方式進行肽化合物的質譜分析。從一張合格的MS分析圖譜上不但可以證明產物的分子量，而且也可從其他雜峰的存在與否評價主產物的純度。
有時，由于多肽的目標產物與雜質的MS非常接近，特別是脫酰胺的雜質與產品的MS只相差1，因此，對于原料藥多肽產品采用高分辨率質譜進行質控是非常必要的。
⑵ HPLC分析
肽分析中的AAA及MS數值主要用在結構證明即定性方面。只有進行HPLC分析才能得知肽產物的具體純度。應該注意的是，主峰的保留時間（R.T.）不宜過短（如小于8分鐘）。這種情況下，一些雜質峰（如果存在的話）可能與主峰并在一起，無法有效分離。因此，主峰RT值適中的分離條件是質檢的合理條件。HPLC分析的另一功用是也可以定性。當合成肽為已知物（如仿制藥）時，就可以與標準品進行各自注射比較或混和同注射（co-injection）比較，確認產物含量情況、保留時間是否與標品一致。
⑶ 序列分析
肽的一級結構除了各殘基的含量組成外，各殘基之間鍵合的順序是必須要加以證明的。例如下面兩個肽:H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met–OH（A肽）、H-Tyr-Gly-Met-Phe-Gly-OH（B肽），它們的結構組成相同，因而氨基酸分析及質譜分析結果均一致。（當然，他們在HPLC分析中的保留時間可能不同）其中A肽是具有免疫調節活性的，而B肽卻沒有什么生物活性。因此肽的序列連接情況不同，其理化性質及生物活性有很大區別。值得指出的是，從動、植物及人體分離出的肽必須進行序列分析，作為結構測定的重要依據之一。但化學合成的肽則不需要序列分析。因為合成工藝中的反應路線已經把各殘基的連接順序明確了，不可能出現上述A肽與B肽共存的情況。
通常我們可以采用Edman降解方法進行肽序列的測定。
⑷ 比旋光度[α]
常見氨基酸中，除了Gly殘基以外，其余氨基酸均含有手性C原子，因此每個肽化合物均有特定的[α]值。在相對分子質量為500以下的寡肽分子中一級結構為主體，因此其[α]值是必須的質量依據之一。但當肽鏈長度達八個殘基（有的文獻認為六個殘基）以上時就開始出現了二級以上的結構。此時每個殘基中的α-C（即手性C）原子對整個分子的旋光貢獻也不是僅有的因素了。分子內的二或三級結構會給肽分子帶來新的不對稱環境，而且這些不對稱性又往往與濃度、分子間締合程度、溶劑及溫度等因素有關。例如，生長抑素十四肽（Somatostatin14）的[α]值在不同批號之間竟相差20度之多。因此，在各國的藥典及新藥質控標準中已不把[α]值作為必要的內容。
⑸ 氨基酸組成的分析（AAA）
它可以準確地表達肽鏈殘基種類數量的構成。因為如果合成中某一步或幾步縮合不完全，就可能導致殘缺肽（delation peptides）存在。尤其是采用固相合成方式，這些殘缺肽不可能被及時清除，往往在最終裂解后與目標肽混在一起。而且因理化性質與目標肽很接近而難以完全分開。此時AAA值提供的各種氨基酸之間含量比就可以判斷出殘缺肽的存在及哪種殘基缺失了。一般的標準為各氨基酸檢測值與理論值偏差在5%之內是允許的。